Water-tryptophan interactions: lone-pair-pi or O-H-pi? Molecular dynamics simulations of beta-galactosidase suggest that both modes can co-exist

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

DUREC Matúš MAREK Radek KOZELKA Jiří

Rok publikování 2018
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Chemistry - A European Journal
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www DOI: 10.1002/chem.201705364
Doi http://dx.doi.org/10.1002/chem.201705364
Obor Fyzikální chemie a teoretická chemie
Klíčová slova water; tryptophane; interaction; molecular dynamics
Přiložené soubory
Popis In proteins, the indole side-chain of tryptophan can interact with water molecules either in-plane, forming H-bonds, or out-of-plane, with the water molecule contacting the aromatic pi-face. The latter interaction can be either of the lone-pair---pi (lp---pi) type or correspond to the O-H---pi binding mode, an ambiguity that X-ray structures usually do not resolve. Here we report molecular dynamics (MD) simulations of a solvated beta-galactosidase monomer which illustrate how a water molecule located at the pi-face of an indole side-chain of tryptophan can adapt to the position of proximate residues and "select" its binding mode. In one such site, the water molecule is predicted to rapidly oscillate between the O-H---pi and lp---pi binding modes, gaining thus entropic advantage. Our MD simulations provide support for the role of lp---pi interactions in the stabilization of protein structures.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.