Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

JASNOVIDOVA Olga KLUMPLER Tomáš KUBÍČEK Karel KALYNYCH Sergei PLEVKA Pavel ŠTEFL Richard

Rok publikování 2017
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www http://www.pnas.org/content/114/42/11133.full
Doi http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114
Obor Biofyzika
Klíčová slova CTDsome; SAXS; NMR; X ray; Rtt103; RNA Polymerase II
Přiložené soubory
Popis RNA polymerase II (RNAPII) not only transcribes protein coding genes and many noncoding RNA, but also coordinates transcription and RNA processing. This coordination is mediated by a long C-terminal domain (CTD) of the largest RNAPII subunit, which serves as a binding platform for many RNA/protein-binding factors involved in transcription regulation. In this work, we used a hybrid approach to visualize the architecture of the full-length CTD in complex with the transcription termination factor Rtt103. Specifically, we first solved the structures of the isolated subcomplexes at high resolution and then arranged them into the overall envelopes determined at low resolution by small-angle X-ray scattering. The reconstructed overall architecture of the Rtt103–CTD complex reveals how Rtt103 decorates the CTD platform.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.