Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KOUDELÁKOVÁ Táňa CHALOUPKOVÁ Radka BREZOVSKÝ Jan PROKOP Zbyněk ŠEBESTOVÁ Eva HESSELER M. KHABIRI M. PLEVAKA M. KULIK D. KUTA SMATANOVA I. REZACOVA P. ETTRICH R. BORNSCHEUER U.T. DAMBORSKÝ Jiří

Rok publikování 2013
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Angewandte Chemie International Edition
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Doi http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708
Obor Biochemie
Klíčová slova haloalkan dehalogenases
Popis Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.